定位于质膜上的去泛素化酶OTU11和OTU12参与拟南芥质膜蛋白的微调
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阅读： 2022/11/25 10:17:05
植物的生存依赖于它们感知和适应外界环境刺激的能力，这些刺激被质膜(PM)定位受体和转运体感知并转化为细胞内过程。由于PM受体和转运蛋白的丰度是决定信号感知和转导的关键因素之一，因此必须严格调控PM蛋白的数量。
这可以通过转录调控、蛋白质转运、翻译后修饰或蛋白质降解来实现。PM蛋白的选择性蛋白质降解是由蛋白质泛素化和转运(ESCRT)机制所需的内质体分选复合体介导的。研究表明，去泛素化酶DUB对泛素UB的及时清除可以在各种细胞信号传导过程中发挥作用。
2022年11月12日，Nature Communications杂志在线发表了康斯坦茨大学的一篇题为“Lipid-mediated activation of plasma membrane-localized deubiquitylating enzymes modulate endosomal trafficking”的研究论文。该研究表明在拟南芥中Otubaim（OTU）家族中的OTU11和OTU12是定位于质膜上的去泛素化酶（DUBs），其DUB活性是通过与含有阴离子脂质的脂质膜结合而被激活的。此外，OTU11和OTU12可以在体内调节生长素外排转运蛋白PIN2-GFP的降解，OTU11和OTU12的催化活性与其结合膜的能力密切相关，并且参与了拟南芥质膜蛋白的微调。
首先，作者对从两个最大的DUB家族（即UBP和OTU家族）中选出的18个无特征拟南芥DUB进行了共聚焦显微镜定位分析。将OTU11和OTU12定位于质膜上，随后表明OTU11和OTU12可以调节质膜蛋白的稳定性。
图1：GFP-OTU11和GFP-OTU12定位于拟南芥根细胞中的质膜
其次，为了研究OTU11和OTU12是否也调节植物中PM蛋白的胞内体运输，作者分析了野生型和otu11otu12幼苗根系中的生长素外排载体PIN2-GFP。结果表明，OTU11和OTU12可能参与微调PIN2的泛素化状态和降解速率。当OTU11和OTU12的DUB活性在PM处缺失时，更多的PIN2-GFP群体可以保持多聚泛素化，并被送往内体降解途径。
图5：OTU11和OTU12影响PIN2-GFP的胞内体运输
在拟南芥中，由于大多数脂质结合的结构域对阴离子脂质的亲和力都很低，无法实现稳定和高效的结合，OTU11和OTU12可以通过与膜脂质、PM定位蛋白或目标蛋白上泛素的额外相互作用来结合到PM上。随后作者分析了与脂质的结合是否会影响OTU11和OTU12的DUB活性，结果表明：OTU11和OTU12在体外与阴离子脂质结合可激发DUB活性。
图8：OTU11和OTU12的体外DUB活性受到阴离子脂质的激活
总之，本研究表明OTU11和OTU12是定位于拟南芥质膜上的去泛素化酶（DUB），并验证OTU11与OTU12的DUB活性可以通过它们与PM中阴离子脂质的结合来进行调节，通过调节质膜蛋白的泛素化状态，OTU11和OTU12可以微调拟南芥质膜蛋白的内体降解。
原文链接：
https://www.nature.com/articles/s41467-022-34637-3
转自：“植物生物技术Pbj”微信公众号
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